在原生动物、真菌和植物中发现的Metacaspases是动物半胱氨酸蛋白酶的远亲。尽管十年前它们被同源建模发现，现在只有有限的实验数据可以说明它们的功能。我们已经证明两种I型metacaspases，AtMC1和AtMC2，在拟南芥中拮抗控制程序性细胞死亡。AtMC1是细胞死亡的正调控因子，实现它的功能需要保守的蛋白酶类假定的催化残基。AtMC2负调控细胞的死亡。这项功能的实现不需要假定的催化残基。拟南芥I型metacaspase管理模块的处理几乎能够完全消除植物细胞内免疫受体激活的细胞死亡超敏反应（hypersensitive response，HR）。这不会导致加强病原体扩散，而是与HR限制病原体增长脱钩。  
程序性细胞死亡对于植物的发展的必需的。植物、真菌和原生动物中的metacaspases是CD半胱氨酸蛋白酶超家族（caspases, paracaspases, gingipains, clostripains, legumains, and separin）中半胱氨酸蛋白酶的远亲同源物。这些与进化有关的蛋白酶与半胱氨酸蛋白酶-血红蛋白酶有相同的折叠和催化结构域。拟南芥基因组编码三种I型和六种II型metacaspases（AtMCs）。两种类型都包含保守的假定催化结构域和合理的自动催化位点但是它们的N-末端结构域不同。尽管有许多关于植物中半胱氨酸蛋白酶类活动的报告，目前还没有实验数据可以说明植物I型metacaspases的功能和底物。II型metacaspase功能几乎和谜一样：重组植物II型metacaspases AtMC4和AtMC9可以进行离体自动催化过程，并且Tudor金黄色葡萄球菌核酸酶，在松树细胞程序化死亡过程中被酶切成片段，是植物中发现的唯一一个体内II型metacaspase底物。虽然经典的动物半胱氨酸蛋白酶在天冬氨酸之后也就是P1位切割，而metacaspases在普通的氨基酸残基比如赖氨酸或者精氨酸之后切割