在嗜肺军团菌（Legionella pneumophila）的效应蛋白SidE家族中，我们发现了一种全新的泛素化机制：磷酸核糖泛素（phosphoribosyl ubiquitin，PR-Ub）能与底物蛋白的丝氨酸形成磷酸二酯键。在这项研究里，康奈尔大学的Yuxin Mao教授团队解析了SidE蛋白家族成员SdeA的晶体结构，发现了这一独特泛素化的背后机制。原来，这一过程需要磷酸二酯酶结构域和mono-ADP-核糖转移酶结构域的参与，且两者的功能独立。后者能形成ADPR-Ub，而前者能将PR-Ub与底物相连。此外，研究人员们也解析了SidE蛋白家族另一个成员SdeD9的晶体结构。这些发现解释了磷酸核糖泛素的分子作用机理，并有望为这一独特的泛素化过程提供更多洞见。